Bidhaa

Phosphatase ya protini ya serine/threonine imeelezewa katika bakteria nyingi za pathogenic kama vimeng'enya muhimu vinavyohusika katika njia za upitishaji wa ishara zinazotegemea fosforasi na mara nyingi huhusishwa na ukali wa viumbe hivi.Ukaguzi wa Mycoplasma synoviae genome ulibaini kuwepo kwa jeni (prpC) inayosimba phosphatase ya protini ya jamii ndogo ya phosphatase 2C (PP2C).Hapa, tunaripoti sifa kamili za kibayolojia za M. synoviae phosphatase (PrpC) na jukumu maalum la ioni za chuma katika uhusiano wa muundo-kazi wa kimeng'enya hiki.Uchanganuzi wa mfuatano wa asidi ya amino ya PrpC ulibaini kuwa mabaki yote yanayohusika katika kituo cha chuma cha dinuclear na masalio ya tatu ya uratibu wa ioni ya metali, yaliyohifadhiwa katika phosphatasi za PP2C, yapo katika PrpC.PrpC ni protini ya monomeriki inayoweza kupunguza fosforasi substrates za fosphori kwa utegemezi wa ioni za Mn(2+).Uchanganuzi wa uthabiti wa halijoto ulionyesha uthabiti wa kimeng'enya kwenye joto kidogo na athari ya ioni Mn(2+) katika sifa hii.Uchanganuzi wa spectrometry ya wingi ulipendekeza kwamba ioni tatu za chuma ziungane na PrpC, mbili kati yake zikiwa na uthabiti wa mshikamano wa juu.Uchanganuzi wa mabadiliko wa masalia ya tatu ya uratibu wa metali, Asp122 na Arg164, ulibaini kuwa vibadala hivi vilionyesha uunganishaji hafifu wa ioni za manganese, na kwamba mabadiliko yote mawili yaliathiri shughuli ya phosphatase ya PrpC.Kulingana na matokeo haya, PrpC ni mwanachama wa fosfati ya protini inayotegemea metali na uthabiti ulioboreshwa katika umbo la holo na Asp122, ikiwezekana inayohusishwa katika tovuti ya tatu ya kuunganisha chuma, muhimu kwa shughuli za kichocheo.