Bidhaa

γ-Glutamyltranspeptidases (γ-GTs) hutenganisha γ-glutamyl amide kifungo cha glutathione na kuhamisha kikundi cha γ-glutamyl kilichotolewa kwenye maji (hidrolisisi) au amino asidi kikubali (transpeptidation).Enzymes hizi zinazopatikana kila mahali zina jukumu muhimu katika usanisi na uharibifu wa glutathione, na uondoaji wa sumu kutoka kwa xenobiotic.Hapa tunaripoti muundo wa kioo wenye mwonekano wa 3Å wa Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) na ule changamano wake na l-Glu.Miundo ya X-ray inathibitisha kuwa BlGT ni ya N-terminal nucleophilic hydrolase superfamily na inafichua kuwa protini ina mwanya wa tovuti uliofunguliwa sawa na ule ulioripotiwa kwa kimeng'enya cha homologous kutoka kwa Bacillus subtilis, lakini tofauti na zile zinazozingatiwa kwa γ-GT ya binadamu. kwa γ-GTs kutoka kwa vijidudu vingine.Data inapendekeza kwamba kufungwa kwa l-Glu huchochea upangaji upya wa mkia wa C-terminal wa kitengo kidogo cha BlGT na kuruhusu utambuzi wa kundi la masalia ya asidi ambayo huenda yakahusika katika utambuzi wa ioni ya chuma.Jukumu la masalia haya kwenye uthabiti wa upatanishi wa BlGT limechunguzwa kwa kubainisha uchakataji kiotomatiki, shughuli za enzymatic, kemikali na ubadilishaji joto wa vibadilikaji vinne vipya vya Ala.Matokeo yanaonyesha kuwa uingizwaji wa Asp568 na Ala huathiri uchakataji kiotomatiki na uthabiti wa muundo wa protini.